Collageen Basics: Wat het meest voorkomende eiwit van je lichaam echt kan

Ter gelegenheid van de lancering van ons nieuwe Premium Collagen-poeder willen we jullie in de WEIDERbildung van vandaag de basis van het onderwerp collageen wat beter uitleggen. Dus waar wachten we nog op – laten we zonder omwegen direct in dit spannende onderwerp duiken.

Het belangrijkste in het kort

Voor de social media-generatie met een enigszins beperkte aandachtsspanne beginnen we eerst met een samenvatting in bulletpoints:

• Collagenen zijn de meest voorkomende eiwitten in het menselijk lichaam
• Collagenen zijn structurele eiwitten die botten, kraakbeen, tanden, pezen, banden, bloedvatwanden en de huid hun vorm en samenstelling geven
• Een collageensupplementatie kan zich daarom potentieel positief uitwerken op al dit weefsel
• Onderzoeken tonen een positief effect op gewrichtspijn en het behoud van het gewrichtskraakbeen
• Ook cosmetische parameters zoals huidvochtigheid en de diepte van rimpels konden in onderzoeken worden verbeterd door een collageensupplementatie
• Elke derde aminozuur in de fibrillaire collagenen is glycine
• Een voldoende beschikbaarheid van glycine is daarom cruciaal voor een functionerende collagensynthese
• Er zijn 28 collagentyper, waarbij het type van de grondstof hoogstwaarschijnlijk irrelevant is door de chemische splitsing van het collageen

Het is de moeite waard om dit artikel tot het einde te lezen – vertrouw ons…

Van slachtafval tot beautyfavoriet

Waar het vroeger nog als slachtafval en waardeloos bijproduct van de voedingsmiddelenindustrie werd weggezet, is het blad rondom de populariteit van collageen door enkele wetenschappelijke werken 180° omgeslagen. Eigenlijk niet verwonderlijk, als je erbij stilstaat dat collageen met een aandeel van ongeveer 25–30 % in de totale eiwitinhoud van ons lichaam het meest voorkomende eiwit is.

Zoals bij alle eiwitten is collageen in eerste instantie ook een lange keten van aminozuren (primaire structuur). De meest voorkomende aminozuren in collageneiwitten zijn glycine (~35 %), alanine, proline en hydroxyproline.

In eerdere blogartikelen over essentiële aminozuren (EAA's) hebben we al geleerd dat de (spier-)eiwitsynthese alle negen essentiële aminozuren nodig heeft om optimaal te functioneren. L-leucine als "trigger" en de overige acht als bouwmateriaal. Ook bij de beoordeling van de kwaliteit van een eiwit geldt de volledige aanwezigheid van de negen essentiële aminozuren als hoofdcriterium.

Hoewel het collageneiwit inderdaad het (essentiële) aminozuur L-tryptofaan mist, wat het volgens het Liebigs minimumprincipe tot een incompleet eiwit maakt, zegt dit in eerste instantie niets over zijn fysiologische nut. Uiteindelijk moet het ingenomen collageen immers in eerste instantie de opbouw van het lichaamseigen collageen verhogen – waarvoor het dus geen L-tryptofaan nodig heeft.

Tot nu toe goed. Nu we het negatieve imago uit de weg hebben geruimd, kunnen we nu beginnen met de eigenlijke inhoud. Vooruitlopend moet gezegd worden dat dit blogartikel met betrekking tot de veelzijdige effecten van een collageensupplementatie slechts aan de oppervlakte krabt. Hier is in totaal nog veel meer te ontdekken en te onderzoeken – wie dus een internationaal erkende collageenonderzoeker wil worden, moet dus nog wat autodidactisch actief worden. De originele literatuur in ons bronnenoverzicht is uitstekend geschikt voor de start. Oké, genoeg smalltalk en laten we tot de kern komen:

Wat is collageen eigenlijk?

Collageen zijn extracellulaire (d.w.z. buiten de cellen aanwezige) structurele eiwitten (zogenaamde scleroproteïnen of steuneiwitten), die weefsels zoals botten, kraakbeen, tanden, pezen, banden, bloedvatwanden en de huid hun vorm en samenstelling geven. De collageneiwitten worden ingedeeld in 28 typen, waarvan de typen I–III (allemaal "fibrillair", d.w.z. uit vezels samengesteld) waarschijnlijk de belangrijkste zijn (Ricard-Blum 2011; Mienaltowski en Birk 2014).

Terwijl type I voornamelijk in pezen en banden te vinden is, komt type-II-collageen ook voor in het gewrichtskraakbeen (Mienaltowski en Birk 2014). Type-III-collageen is een collaginetype dat vooral voorkomt in de embryonale ontwikkeling, maar ook bij volwassenen nog in de huid en enkele organen (vooral holle organen zoals grote bloedvaten, de blaas, de placenta en in het vetweefsel) te vinden is (Mienaltowski en Birk 2014; Kuivaniemi en Tromp 2019). Type III komt bovendien vaak voor in weefsels en structuren waarin ook de typen I & II te vinden zijn.

Glycine – het sleutelaminozuur van de collagensynthese

Zoals in het begin al werd vermeld, stellen collagenen de kwantitatief belangrijkste eiwitten in ons lichaam voor. De fysische eigenschappen van de collageneiwitten zijn hun structuur te danken. Het aminozuur glycine, dat het meest voorkomt in collageen, speelt hierbij een sleutelrol:

Glycine is het kleinste en qua chemische opbouw ook het eenvoudigste aminozuur. Vanwege zijn geringe grootte maakt glycine de vorming van een zogenaamde tripelhelixstructuur mogelijk, die het structurele eiwit zijn treksterkte geeft. Gezien het hoge glycinegehalte is het niet verwonderlijk dat het kleine aminozuur een belangrijke functie heeft met betrekking tot de collagensynthese.

Een in-vitrostudie ("in reageerbuis") van Patricia de Paz-Lugo uit 2018 kon aantonen dat de behandeling van kraakbeencellen (chondrocyten) met het aminozuur glycine de collagensynthese kon verhogen (de Paz-Lugo et al. 2018). De auteurs gaan zelfs zo ver om te zeggen dat glycine vanwege zijn belang voor de collagensynthese in grote hoeveelheden via voeding moet worden opgenomen en dat glycine daarom een essentieel aminozuur is (Melendez-Hevia et al. 2009). Omdat glycine naast zijn functie als bouwsteen voor collageen en andere eiwitten in ons lichaam ook nog andere taken vervult (zoals bijvoorbeeld de synthese van het alom populaire krachtverhogende creatine of het sterke antioxidant glutathion), kan een chronisch tekort de (stofwisselings-)gezondheid evenredig negatief beïnvloeden (Li en Wu 2018).

In hun experiment gaven de auteurs van de Paz-Lugo verschillende concentraties van verschillende aminozuren (glycine, proline, lysine, isoleucine en asparaginesuur) op de cellen en onderzochten de daardoor gestimuleerde collagensynthese in de loop van de tijd. Na 15 dagen kon glycine in verschillende doseringen de collagensynthese ten opzichte van de (onbehandelde) controlegroep betrouwbaar met 250 % verhogen. Hierbij is te vermelden dat het kweekmedium van de controlegroep ook lagere hoeveelheden glycine, proline en lysine bevatte.

Verder zijn er aanwijzingen dat glycine de synthese van collageen (en andere moleculen) in ontstoken achillespezen induceert en daarmee de "remodeling", dus de structurele om- of wederopbouw, bevordert (Pedrozo Vieira et al. 2015). De pezen van de met glycine gevoerde ratten vertoonden na de behandeling een hogere mechanische belastbaarheid, waardoor de auteurs concluderen dat een glycine-suppletatie bij dergelijke klachten een zinvol en effectief middel voor behandeling kan zijn.

Een zeer spannend onderzoek uit 1999 toont enerzijds de opname van het toegediende collageen en anderzijds de verrijking ervan in het gewrichtskraakbeen. De auteurs van Steffen Oesser voerden radioactief gemarkeerd gehydrolyseerd collageen bij muizen om vervolgens na de behandeling de verrijking van de radioactiviteit in verschillende weefsels te bepalen. In werkelijkheid kon worden aangetoond dat de radioactiviteit in het kraakbeen duidelijk meetbaar was, wat wijst op een inbouw van de gemarkeerde bouwstoffen in het gewrichtskraakbeen (Oesser et al. 1999).

Als je een combinatie van collageen en vitamine C inneemt vóór lichamelijke activiteit, kan de collagensynthese worden verhoogd, wat een belangrijke rol kan spelen voor blessurepreventie en weefselregeneratie. Tot deze resultaten kwam een onderzoeksgroep rond Gregory Shaw in 2017. Interessant is het feit dat dit onderzoek met gelatine werd uitgevoerd, dus met intact, niet gehydrolyseerd collageen.

Op dit punt moet ook worden opgemerkt dat naast het innemen van collageen of de aminozuren ervan, ook lichamelijke belasting alleen de syntheseratio van het bindweefsel stimuleert. Omgekeerd zorgt lichamelijke inactiviteit ervoor dat de productie van nieuwe collageneiwitten wordt verminderd (Holwerda en van Loon 2022).

Wat zegt de wetenschap? Gewrichten en kraakbeen

Nu hebben we al vastgesteld welke taken collageen in het menselijk lichaam vervult en welk bijzonder belang het aminozuur glycine toekomt. Vanwege de veelvuldigheid van collageen en de brede verspreiding ervan in diverse weefsels (huid, botten, kraakbeen, bloedvaten etc.) is het bijna vanzelfsprekend dat het innemen van collageen talrijke verschillende positieve effecten met zich meebrengt – maar wat zegt de wetenschap hierover? Laten we een blik werpen op een of ander publicatie:

Een vrij nieuw overzichtswerk van Martinez-Puig en collega's uit 2023 gaat over de invloed van collageeninname op de gewrichtsgezondheid, in het bijzonder de symptomatiek van artrose. Bij artrose gaat het om een chronisch-degeneratieve (door slijtage/slijtageprocessen of ontstekingsprocessen ontstane) gewrichtsaandoening, die vanwege de stijgende levensverwachting (het is dus een leeftijdsgerelateerd ziektebeeld) tot de op dit moment meest voorkomende gewrichtsaandoeningen behoort (Martinez-Puig et al. 2023).

Na het innemen van gehydrolyseerd collageen worden vrije aminozuren evenals di- en tripeptiden in de dunne darm geabsorbeerd. In-vitro- en in-vivo-onderzoeken wijzen op een chondroprotectief (kraakbeenschermend) effect van een suppletatie. Klinische onderzoeken met collageenhydrolysaat resulteerden in verbeterde symptomen en een verhoogde proteoglyeengehalte in het kniekraakbeen bij artrosepatiënten evenals verminderde gewrichtspijn tijdens het trainen en in rust bij gezonde patiënten (Martinez-Puig et al. 2023). Ondanks de heterogeniteit van de onderzoeksontwerpen (doseringen, behandelduur etc.) trekken de auteurs de conclusie dat de meerderheid van de interventies tot een positieve uitkomst leidt – en dat zonder enige bijwerkingen. Zo vaak als dat gebeurt, concluderen de wetenschappers bovendien dat er meer gegevens nodig zijn voor een definitieve beoordeling. Dat kennen we. Tot een vergelijkbare conclusie komen ook Honvo en collega's en de werkgroep rond Chun-Ru Lin (Honvo et al. 2020; Lin et al. 2023).

Een onderzoek van Zdzieblik en collega's kon aantonen dat de dagelijkse inname van 5 g speciale collageenpeptiden (gehydrolyseerd type-I-collageen) gedurende 12 weken activiteitsgerelateerde kniespijn bij jonge volwassenen kon verlichten. Interessant is dat de auteurs de stelling verdedigen dat de in onderzoeken gebruikte collageenpeptiden te heterogeen zijn om een positief effect van collageensuppletatie te veralgemen. Meer hierover aan het einde van dit artikel.

Collageen voor huid, haar en nagels

Ook in het gebied van nutricosmetica is collageen een veelbesproken onderwerp. Talrijke onderzoeken tonen een positieve invloed van collageeninname op de gezondheid en functie van huid, haar en nagels.

Zo kan de regelmatige inname van collageenpeptiden bijvoorbeeld tekenen van huidveroudering verbeteren (Asserin et al. 2015). De ingenomen collageenpeptiden konden de hydratatie van de huid significant verbeteren en bovendien de collagedichtheid in de dermis, de tweede huidlaag (de epidermis is de bovenste huidlaag), verhogen. Met toenemende leeftijd neemt het watergehalte in de huid af. In het onderzoek van Asserin en collega's kon de huidvochtigheid na acht weken collageeninname vergeleken met de placebogroep met 28 % worden verhoogd.

Kim en collega's publiceerden in 2018 hun resultaten met betrekking tot een onderzoek naar de invloed van collageensuppletatie op hydratatie, elasticiteit en rimpelstructuur van de huid (Kim et al. 2018). In werkelijkheid kon de 12-wekelijkse collageeninname alle onderzochte parameters verbeteren. Met betrekking tot deze gegevens moet worden opgemerkt dat een viscollageenhydrolysaat met een aandeel van >15 % tripeptiden (drie verbonden aminozuren) werd gebruikt – maar ook slechts in een zeer geringe dosering van 1000 mg per dag. Omdat het lichaam in de dunne darm naast vrije aminozuren ook di- en tripeptiden kan absorberen, vermoeden de auteurs dat speciale peptiden (Gly-Pro-Hyp, dus glycine, proline en het voor collageen kenmerkende hydroxyproline) verantwoordelijk kunnen zijn voor het effect. Het dipeptide van proline en hydroxyproline (Pro-Hyp) kan niet worden gesplitst door het enzym peptidase en verschijnt daardoor altijd intact in het bloed. Andere gegevens suggereren dat dit dipeptide mogelijk de groei van fibroblasten (collageenvormende cellen) in de huid kan stimuleren.

Mogelijk is het marktpotentieel van de schoonheidsindustrie de reden dat de invloed van collageeninname op de huidstructuur uitvoerig wordt onderzocht – hoe dan ook, de gegevenspositie hierover kan als zeer positief worden beoordeeld (Barati et al. 2020; de Miranda et al. 2021).

Wondgenezing en revalidatie

Naast acute/chronische gewrichtsproblemen en voor beauty-doeleinden kan een collageensuppletatie ook de wondgenezing en de revalidatie na een musculoskeletale blessure ondersteunen (Khatri et al. 2021; Mathew-Steiner et al. 2021).

Welk collaginetype is het beste?

Tot slot willen we nog een vraag behandelen die vaak wordt gesteld. Veel concurrenten prijzen op hun productverpakking het betreffende collaginetype van de grondstof. In totaal zijn er, zoals al eerder vermeld, 28 verschillende collagentyper (Mienaltowski en Birk 2014; Martinez-Puig et al. 2023). Maar welk collaginetype is het beste voor een effectieve suppletatie?

De meeste commercieel verkrijgbare collageenhydrolysaat/peptiden stammen uit de typen I, II of III. Omdat het echter, zoals gezegd, om gehydrolyseerde, dus (via hydrolyse, een chemische methode) gesplitste collagenen gaat, is het type als kwaliteitskenmerk hoogstwaarschijnlijk irrelevant. Zoals ook al eerder vermeld bestaat collageen, zoals elk eiwit, uit een lange keten van aminozuren die in de vorm van een helix zijn gerangschikt. Elk collageenmolecuul (met uitzondering van twee typen) bestaat uit meer dan 1000 aminozuren (Gordon en Hahn 2010; Kuivaniemi en Tromp 2019; Naomi et al. 2021). De aminozuursamenstellingen van de afzonderlijke alfa-ketens (drie alfa-ketens vormen een helix) van de collagentyper I–III lijken sterk op elkaar (Holwerda en van Loon 2021). Omdat er na de splitsing enkel kortere aminozuurketens (peptiden) en vrije aminozuren overblijven, zijn deze niet meer immunologisch actief (zoals de intacte collagenen) en kunnen ze daardoor niet meer worden getypeerd (Martinez-Puig et al. 2023). Het is dus onwaarschijnlijk dat het collaginetype van de grondstof met betrekking tot de effectiviteit ervan een belangrijke rol speelt in de context van een suppletatie. Aan de andere kant zijn sommige auteurs van mening dat de werking van speciale peptiden (in plaats van hele peptidengemengsels) in de toekomst geëvalueerd moet worden om deze vraag definitief te beantwoorden. Daartegenover staat het feit dat talrijke onderzoeken met een collageenbehandeling, onafhankelijk van het gebruikte collaginetype, tot een positief resultaat komen.

Conclusie

Zo, dat was toegegeven een behoorlijk veel input voor een eenvoudig blogartikel – maar wat moet, dat moet. We hopen dat we jullie daarmee het onderwerp collageen iets beter hebben uitgelegd. Bovendien zouden we het leuk vinden als we jullie interesse hebben gewekt – voor een diepergaand literatuuronderzoek of voor een zelfexperiment. Om dat laatste waardig te ondersteunen, schenken we jullie met de code COLLAGEN maar liefst 20 % korting op ons nieuwe Premium Collagen-poeder*. Alles in de naam van de wetenschap.

* Geldig van 29.08. tot 30.11.2026 op Premium Collagen (300 g).